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Academic Year/course: 2019/20

442 - Degree in Odontology

29302 - Biochemistry and molecular biology


Syllabus Information

Academic Year:
2019/20
Subject:
29302 - Biochemistry and molecular biology
Faculty / School:
229 - Facultad de Ciencias de la Salud y del Deporte
Degree:
442 - Degree in Odontology
ECTS:
6.0
Year:
1
Semester:
First semester
Subject Type:
Basic Education
Module:
---

1. General information

2. Learning goals

3. Assessment (1st and 2nd call)

4. Methodology, learning tasks, syllabus and resources

4.1. Methodological overview

The learning process that is designed for this subject is based on the following:
The course is structured as follows:
• 40 hours of participatory lectures
• 10 hours of laboratory practices
• 10 hours of seminars
• completion and submission of a protected work.

 

Regarding participatory lectures, it is scheduled to deliver the documentation at the end of the corresponding class. Such information is contained in the ADD. In principle, it is planned to spend 5 minutes a review of the previous class in order to place students in the later explanation, 45 minutes exposure of the most important and / or difficult aspects. It will emphasize the need to interrupt the teacher when they see fit to solve problems as they arise during the exhibition.

 

The seminars will be organized in sessions of one hour and are organized in two ways:

1. Students will work different topics that will Biochemistry expansion and reinforcement of the theoretical teaching, to achieve the learning outcome 1, 2 and 3.

2. part of the seminars will be used to remember information about structure of the different immediate principles.

 

Practices are held in sessions of 2 hours for each group of 12 students.

Each group is expected to complete a practice each quincena.En the final exam will be a short question qualify practices, apart from the continuous assessment by the teacher during the performance thereof.

 

Tutored work will be done in groups of 3-4 students and will be related to the handling of literature on the field of study and use of the Internet as a means of communication and source of information.

 

4.2. Learning tasks

PART I. STRUCTURE AND CATALYSIS

Practical teaching activities:

Introduction to laboratory work. Use of automatic pipettes. Determining the pH of a solution.

Introduction to spectrophotometry. Quantitative determination of proteins.

 

Teaching and learning activities:

Lecture: 11h

Seminars: 1 h

Laboratory sessions: 4 h

Mentored Work: 3 hours of tutoring

Student Self study: 22 h Study

 

PART II INTRODUCTION TO INTERMEDIARY METABOLISM INTERMEDIATE

Teaching and learning activities:

Lecture: 2

Student Self study: 4h study

 

PART III CARBOHYDRATE METABOLISM

Practical teaching activities:

Enzymatic and Acid Hydrolysis of starch and identification of the reducing sugars

Teaching and learning activities:

Lecture: 8

Seminars: 1 h

Laboratory sessions: 2 hours

Mentored Work: 3 hours of tutoring

Student Self study: 15h study

 

PART IV LIPIDS METABOLISM

Teaching and learning activities:

Lecture: 9.

Seminars: 1 h

Mentored Work: 3 hours of tutoring

Student Self study: 18h study

 

PART V.- AMINO ACID METABOLISM AND NITROGEN COMPOUNDS

Teaching and learning activities:

Lecture: 6

Seminars: 2 h

Mentored Work: 3 hours of tutoring

Student Self study: 12h study

 

PART VI.- ENERGY PRODUCTION

Teaching and learning activities:

Lecture: 3

Student Self study: 5h study

 

PART VII. INFORMATION PATHWAYS

 

Practical teaching:

Obtaining DNA

 

Teaching and learning activities:

Lecture: 7

Seminars: 2 h

Laboratory sessions:s: 2 hours

Mentored Work: 3 hours of tutoring

Student Self study: 11h study

4.3. Syllabus

PART I. STRUCTURE AND CATALYSIS

1. Water

Chemical bonds. Weak Interactions in Aqueous Systems. Ionization of Water, Weak Acids, and Weak Bases. Buffering against pH changes in biological systems.

2. Amino Acids

Structure, properties and classification of amino acids.

3. Peptides, and Proteins

Peptide bond.. Properties and composition of proteins. Structure of the peptide bond. . Classification of proteins. Functions.

 4. The Three-Dimensional Structure of Proteins

Protein Structure: Protein secondary structure, a-helix. ß sheet. Collagen structure. Protein tertiary, Myoglobin structure. and quaternary structures Protein denaturation and folding. Heme structure. Hemoglobin structure. Oxygenation. cooperative effects. conformational changes. Regulation of oxygenation: Effect of CO2. Böhr effect. Effect of 2,3-DPG. Hemoglobinopathies.

5. Enzymes

Concept and general characteristics. active center of the enzyme. Mechanism of action. Derivation of the Michaelis-Menten equation. Enzymatic activity. specific activity. Experimental determination of Km and Vmax. Enzymes in clinical diagnosis. Quantification of enzymes. Enzyme Kinetics as an approach to understanding mechanism.examples of enzymatic reactions. Regulatory Enzymes. Covalent modification mechanisms. Allosteric regulation.

6.- Vitamins

7. Cofactors

Redox cofactors. Coenzymes nicotinamide derivatives. Structure, function, mechanism of action. flavin cofactors. Structure, function, mechanism of action.

Transfer cofactors. Structure and Function: Tetrahydrofolate. Coenzyme B12. Pyridoxal phosphate. Coenzyme A.

Carboxylation / decarboxylation cofactors. Structure and Function: Biotin. Thiamine pyrophosphate.

 

 

PART II INTRODUCTION TO INTERMEDIARY METABOLISM INTERMEDIATE

8.- Intermediate Metabolism

Metabolism. Concept. catabolic, anabolic and amphibole routes. exergonic and endergonic processes. energy coupling. Energy-rich compounds: chemical characteristics. chemical groups transferred. Types of bonds rich in energy. Enzymes and co-enzymes involved in biological redox processes.

 

PART III CARBOHYDRATE METABOLISM

Structure carbohydrates.. Monosaccharides Disaccharides. Carbohydrate absorption. Glucose transporters and glucose. Isomerism. Polysaccharides. Glycoconjugates: Proteoglycans, Glycoproteins, and Glycolipids. Carbohydrates as Informational Molecules: The Sugar Code.

9. Carbohydrates and Glycobiology .

Glucose uptake by tissues. Stages of glycolysis. Description of the enzymatic steps. Regulation and energy balance. Cori cycle. Incorporation of different monosaccharides. Launchers recovery cytoplasmic NADH. Entry of pyruvate into the mitochondria. Pyruvate dehydrogenase complex.

10. Glycolysis, Gluconeogenesis, and the Pentose Phosphate Pathway

Glycolysis. Feeder Pathways for Glycolysis. Fates of Pyruvate under Anaerobic Conditions: Fermentation. Gluconeogenesis. Pentose Phosphate Pathway. Gluconeogenesis immediately after glycolysis, discussing their relatedness, differences, and coordination and setting up the completely new chapter on metabolic regulation that follows.  Mechanisms of phosphohexose isomerase and aldolase .The mechanism of glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase.

11. The Metabolism of Glycogen

Regulation of Metabolic Pathways. Coordinated Regulation of Glycolysis and Gluconeogenesis. Coordinated Regulation of Glycogen Synthesis and Breakdown.,

 

PART IV LIPIDS METABOLISM

12. Lipids

Lipids

Lipids. general properties, classification and biological functions. fatty acids: Nature and properties. Structures and physicochemical properties of triacylglycerols.

Lipid complexes. Structures and physicochemical glycerophospholipids (lecithins, cephalins, Plasmalogens and cardiolipin) and sphingolipids (ceramides, sphingomyelins and glycosphingolipids) properties.

Structures, properties and biological functions of terpenes (vitamin A, vitamin E, vitamin K), steroids (cholesterol, vitamin D, steroid hormones, bile acids) and prostaglandins.

12. Fatty Acid Catabolism

Digestion, Mobilization, and Transport of Fats. Lipoproteins: General properties and function of QM, VLDL, IDL, LDL and HDL. Digestion and absorption of fats. Transport of exogenous and endogenous fat. Dyslipidemia.

The role of perilipin phosphorylation in the control of fat mobilization. Oxidation of Fatty Acids: The energy balance oxidation. Regulation of fatty acid oxidation. Ketone Bodies. Role of acetyl-CoA in the integration of fatty acid oxidation and synthesis Medical consequences of genetic defects in fatty acyl–CoA dehydrogenases .

21. Lipid Biosynthesis

Biosynthesis of Fatty Acids. Fatty acid synthetase enzyme complex. Formation of malonyl-ACP. Biosynthesis of palmitate. The elongation and desaturation of fatty acid chains. Regulation of fatty acid biosynthesis. Biosynthesis of Triacylglycerols.

Biosynthesis of Membrane Phospholipids. Biosynthesis of Cholesterol, Steroids, and Isoprenoids. Glyceroneogenesis and the triacylglycerol cycle between adipose tissue and liver, including their roles in fatty acid metabolism (especially during starvation) and the emergence of thiazolidinediones as regulators of glyceroneogenesis in the treatment of type II diabetes.

 The regulation of cholesterol metabolism at the genetic level, with consideration of sterol regulatory element-binding proteins (SREBPs).

 

PART V.- AMINO ACID METABOLISM AND NITROGEN COMPOUNDS

14. Amino Acid Oxidation and the Production of Urea

Metabolic Fates of Amino Groups.  Transamination: Description of the interplay of the pyridoxal phosphate. Nitrogen Excretion and the Urea Cycle. Pathways of Amino Acid Degradation. Genetic defects in urea cycle enzymes. The regulatory function of N-acetylglutamate synthase. Description of the interplay of cofactors in serine and glycine metabolism

15. Amino Acid Oxidation: carbon skeleton

Destination of carbon atoms in the degradation of amino acids: ketogenic and glucogenic amino acids. Phenylalanine degradation.

16. Biosynthesis of Amino Acids, Nucleotides, and Related Molecules

Biosynthesis of Amino Acids. Functions precursor amino acids: Biosynthesis and degradation of nucleotides. . Heme structure sinthesys. Tryptophan demo Serotonin precursor. GABA metabolism. Formation of creatine and creatinine.

Amino acid metabolism in the liver. hormonal regulation of amino acid metabolism: insulin and glucagon

Teaching and learning activities:

Theory classes: 6

Seminars: 2 h

Mentored Work: 3 hours of tutoring

Student Self study: 12h study

17. The Citric Acid Cycle

Reactions and regulation of the Citric Acid Cycle. The Glyoxylate Cycle. Mechanism for pyruvate carboxylase, isocitrate dehydrogenase and citrate synthase.

18. Oxidative Phosphorylation

Oxidative Phosporylation. Electron-Transfer Reactions in Mitochondria. ATP Synthesis. Regulation of Oxidative Phosphorylation.

Teaching and learning activities:

Theory classes: 3

Student Self study: 5h study

 

PART VI. INFORMATION PATHWAYS

Nucleic acids.

Structure and properties of nucleosides and nucleotides. Structure of DNA: the double helix. DNA supercoiling. Topoisomerase. Chromatin structure. RNA: structure and types.

19. DNA Metabolism

DNA Replication. In prokaryotic cells. Primosome and replisoma.  Origin of replication. DNA Repair.

20. RNA Metabolism

DNA-Dependent Synthesis of RNA. Mechanisms RNA Processing. RNA-Dependent Synthesis of RNA and DNA. mRNA processing:5' cap of eukaryotic mRNAs
Structure of bacterial RNA polymerase and its mechanism of action.

21. Protein Metabolism

Translation of the genetic message: protein biosynthesis. The genetic code. Machinery translation: molecules involved. Binding and activation of amino acids to tRNAs, aminoacyl-tRNA synthetases. Protein synthesis in prokaryotes. posttranslational modifications. Differential characteristics of protein synthesis in eukaryotes. Inhibitors of protein synthesis.

22 Mitochondrial genetic system.

Genetic organization  of mitochondrial DNA. DNA replication and transcription in mammals. RNA processing. Regulation of expression.

23. Regulation of Gene Expression

Principles of Gene Regulation. Regulation of Gene Expression in Prokaryotes. Regulation of Gene Expression in Eukaryotes. 

 

 

4.4. Course planning and calendar

Classes begin on September 16, 2019 and ending on January 15, 2020.

 

These acividades be made in the schedule assigned by the Faculty of Health Sciences and Sports for this degree of Dentistry:

http://www.unizar.es/centros/fccsd/fccsyd/Odontologia_principal.html

4.5. Bibliography and recommended resources

  • [BB] Berg, Jeremy M.. Bioquímica / Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer ; [versión española por José Mª Macarulla] . 6ª ed. Barcelona [etc.] : Reverté, D.L. 2007, cop. 2008
  • [BB] Nelson, David L. : Principios de bioquímica / David L. Nelson, Michael M. Cox ; coordinador de la traducción, Claudi M. Cuchillo. - 6ª ed. Barcelona : Omega, D.L. 2014
  • [BB] Mathews, Christopher K.. Bioquímica / Christopher K. Mathews, K. E. Van Holde, Kevin G. Ahern ; traducción José Manuel González de Buitrago. . 3 Ë?ed., reimp. Madrid [etc.] : Pearson, D.L. 2005.
  • [CB] Bioquímica : libro de texto con aplicaciones clínicas / coordinada por Thomas M. Devlin. . 4ª ed. Barcelona [etc.] : Reverté, D.L. 2004
  • [CB]  Voet, Donald. Bioquímica / Donald Voet, Judith G. Voet ; [traducido por Pablo Baldi ... (et al.)] . 3ª ed. Barcelona : Médica Panamericana, cop. 2006
  • [CBC] Voet, Donald. Fundamentos de bioquímica : la vida a nivel molecular / Donald Voet, Judith G. Voet, Charlote W. Pratt ; [traducción de : María Inés Gismondi... (et al.)] . 2ª ed. Buenos Aires [et al.] : Ed. Médica Panamericana, D.L. 2007
  • [CB] Tymoczko, John L.. Bioquímica : curso básico / John L. Tymoczko, Jeremy M. Berg, Lubert Stryer ; [versión española traducida por Juan Manuel González Mañas] Barcelona [etc.] : Reverté, D.L. 2014
  • [CB] McKee, Trudy. Bioquímica : las bases moleculares de la vida / Trudy McKee, James R. McKee ; traducción, Martha Elena Araiza Martínez, Anahí Hurtado Chong . 5ª ed. Madrid [etc.] : McGraw-Hill Interamericana, cop. 2014


Curso Académico: 2019/20

442 - Graduado en Odontología

29302 - Bioquímica y biología molecular


Información del Plan Docente

Año académico:
2019/20
Asignatura:
29302 - Bioquímica y biología molecular
Centro académico:
229 - Facultad de Ciencias de la Salud y del Deporte
Titulación:
442 - Graduado en Odontología
Créditos:
6.0
Curso:
1
Periodo de impartición:
Primer semestre
Clase de asignatura:
Formación básica
Materia:
Bioquímica

1. Información Básica

1.1. Objetivos de la asignatura

La asignatura y sus resultados previstos responden a los siguientes planteamientos y objetivos:

La titulación pretende, entre otros, poner a disposición de los servicios sanitarios e investigadores profesionales cualificados capaces de resolver todos los problemas relacionados con la salud bucodental humana.
La disciplina de Bioquímica y Biología Molecular forma parte del módulo de formación básica y es indispensable para el conocimiento de la estructura de las biomoléculas, de las reacciones metabólicas de su síntesis y transformación, de la obtención de la energía así como de todos los mecanismos de regulación. La obtención de todos estos principios básicos es importante para el conocimiento del crecimiento y desarrollo de los organismos.  
En consecuencia, el objetivo general de esta asignatura es inculcar en los alumnos, los fundamentos básicos de todas las moléculas biológicas que en posteriores asignaturas se aplicarán para el estudio de las funciones fisiológicas patologías y su tratamiento.

1.2. Contexto y sentido de la asignatura en la titulación

Debido al carácter básico de la asignatura, la superación de esta disciplina debe capacitar a los alumnos para el seguimiento de otras asignaturas de la titulación, como fisiología, microbiología y  farmacología

1.3. Recomendaciones para cursar la asignatura

Recomendaciones para cursar la asignatura

Las propias del grado de odontología. Es recomendable haber cursado biología y química durante el bachillerato.

Es muy importante llevar la materia al día,  tratando de entender o clarificar los conceptos esenciales haciendo uso de las tutorías presenciales o de las tutorías virtuales.  Es importante la asistencia a todas las clases teóricas y seminarios y es obligatorio la asistencia a prácticas

Se recomienda la actitud activa del alumno durante el desarrollo de las clases, participando en la medida de lo posible y planteando las dudas que le puedan surgir.

 

2. Competencias y resultados de aprendizaje

2.1. Competencias

Al superar la asignatura, el estudiante será más competente para...

Conocer las ciencias biomédicas en las que se fundamenta la Odontología para asegurar una correcta asistencia buco-dentaria.

 

 

2.2. Resultados de aprendizaje

El estudiante, para superar esta asignatura, deberá demostrar los siguientes resultados...

1.- Es capaz de identificar y conocer la estructura de las biomoléculas, las reacciones metabólicas de transformación y síntesis de dichas biomoléculas, así como los mecanismos de regulación. de forma que utilizando una terminología bioquímica es capaz  de resolver problemas relacionados con los principios químicos y bioquímicos

2.- Ha llegado a conocer los mecanismos de obtención y transformación de energía metabólica

3.- Es capaz de explicar de qué modo el conjunto de las moléculas inanimadas que constituyen los organismos vivos se influyen mutuamente para constituir, mantener y perpetuar la vida

4.- Es capaz de manejarse en un laboratorio bioquímico y de realizar las técnicas bioquímicas mas básicas

5.- Es capaz de manejar las fuentes de información más relevantes

2.3. Importancia de los resultados de aprendizaje

Contribuirán junto con el resto de competencias adquiridas en Biología Celular e Histología y Fisiología a la capacitación de los alumnos para su manejo en todos los aspectos biológicos básicos y que tendrán aplicación posterior en el perfil profesional.
También contribuyen, junto con el resto de módulos disciplinares, a la capacitación de los alumnos para el desempeño de los perfiles profesionales de Docencia e Investigación en los campos relacionados con el título de Graduado en Odontología.

3. Evaluación

3.1. Tipo de pruebas y su valor sobre la nota final y criterios de evaluación para cada prueba

El estudiante deberá demostrar que ha alcanzado los resultados de aprendizaje previstos mediante las siguientes actividades de evaluacion

Alumnos con EVALUACIÓN CONTINUA

  • El jueves 14 de noviembre de 2019 y el viernes 17 de enero de 2020 se realizarán las pruebas parciales que consistirán en 15 preguntas tipo test y dos preguntas cortas.
    • Para superar el tipo test es necesario tener 10 respuestas correctas y se establece como compensable tener 8  respuestas correctas.
    • Sólo los alumnos que superen el examen de noviembre o se queden con un compensable, 4,5 puntos, podrán presentarse al examen del día 17 de enero.
    • Estos exámenes parciales tendrán un valor de 75% de la nota final del alumno
  • Participación/resolución de casos (5%)
  • Trabajo de búsqueda de información y exposición en clase (15%)
  • Prácticas (5%)

 

La no asistencia a las prácticas implica aprobarlas mediante un examen final global de la asignatura.

 

Alumnos con PRUEBA FINAL

  • Se realizará un examen, que supondrá el 80% de la nota final, el día propuesto por el centro y que constará de dos partes:
  1. Una parte tipo test de 30 preguntas en la que hay que sacar un 70 % para aprobar (21 correctas ) y un 60 % para compensar
  2. Una parte de desarrollo que constará de cinco preguntas cortas, una de ellas puede ser sobre prácticas.
  • Trabajo de búsqueda de información y exposición en clase (15%)
  • Prácticas (5%)

*Para superar la prueba escrita, hay que superar cada una de las partes, por separado.

 

Sistema de calificación

De acuerdo con lo establecido en el artículo 5 del RD 1125/2003 (BOE 18 de septiembre), los resultados obtenidos por el alumno se calificarán en función de la siguiente escala numérica de 0 a 10, con expresión de un decimal a la que podrá añadirse su correspondiente calificación cualitativa:

0-4.9 Suspenso (SS)

5.0-6.9 Aprobado (AP)

7.0-8.9 Notable (NT)

9.0-10 Sobresaliente (SB)

4. Metodología, actividades de aprendizaje, programa y recursos

4.1. Presentación metodológica general

El proceso de aprendizaje que se ha diseñado para esta asignatura se basa en lo siguiente:

La asignatura está estructurada de la siguiente forma:

•    40 horas de clases magistrales participativas

•    10 horas de prácticas en el laboratorio

•    10 horas de seminarios

•    realización y presentación de un trabajo tutelado.

En relación a las clases magistrales participativas, está previsto entregar la documentación al finalizar la correspondiente clase. Dicha información estará recogida en el ADD. En principio, está previsto dedicar 5 minutos al repaso de la clase anterior con el fin de situar al alumno en la posterior explicación, 45 minutos a la exposición de los aspectos más importantes y/o dificultosos. Se hará hincapié en la necesidad de interrumpir al profesor cuando lo crean conveniente para resolver problemas que se vayan planteando durante la exposición.

Los seminarios se organizarán en sesiones de 1 hora y en ellos los alumnos irán progresivamente trabajando distintos temas de Bioquímica que servirán de ampliación y refuerzo de la docencia teórica, con objeto lograr el resultado de aprendizaje 1, 2 y 3.

Las prácticas se realizarán en sesiones de 2 horas por cada grupo de 12 alumnos.
Está previsto que cada grupo realice una práctica cada quincena.En el examen final habrá una pregunta corta que calificará las prácticas, aparte de la evaluación continua realizada por el profesor durante la realización de las mismas.


Los trabajos tutelados se realizarán en grupos de 3-4 alumnos y estarán relacionados con el manejo de bibliografía relativa al ámbito de estudio, así como la utilización de Internet como medio de comunicación y fuente de información.

4.2. Actividades de aprendizaje

BLOQUE I. ESTRUCTURA Y CATÁLISIS

 

Clases prácticas:

Introducción al trabajo de laboratorio. Uso  de pipetas automáticas. Determining the pH.

Introducción a la espectrofotometría.Cuantificación de proteínas. 

 

Actividades de aprendizaje

Clases de teoría: 11 h

Seminarios: 2 h

Clases prácticas de laboratorio: 4 h

Trabajo tutelado: 3 h de tutorías

Trabajo autónomo del estudiante: 22 h de estudio

 

BLOQUE II INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO INTERMEDIARIO

 

Actividades de aprendizaje:

Clases de teoría: 2

Trabajo autónomo del estudiante: 4h de estudio

 

BLOQUE III METABOLISMO DE  CARBOHIDRATOS

 

Clases prácticas:

Hidrólisis enzimática y ácida de almidón e identificación de los azúcares reductores.

Actividades enseñanza-aprendizaje:

Clases de teoría: 8

Seminarios: 2 h

Clases prácticas de laboratorio: 2 h

Trabajo tutelado: 3 h de tutorías

Trabajo autónomo del estudiante: 15 de estudio

 

Bloque IV.- METABOLISMO DE LÍPIDOS

 

Actividades enseñanza-aprendizaje: 

Clases de teoría: 9

Seminarios: 3 h

 

Bloque V.- METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS Y COMPUESTOS NITROGENADOS

Actividades enseñanza-aprendizaje:

Clases de teoría: 6

Seminarios: 1 h

Trabajo tutelado: 3 h de tutorías

Trabajo autónomo del estudiante: 12h de estudio

 

Bloque VI.-OBTENCIÓN DE ENERGÍA

Actividades enseñanza-aprendizaje:

Clases de teoría: 3h

Trabajo autónomo del estudiante: 5h de estudio

 

Bloque VII.- ALMACENAJE Y UTILIZACIÓN DE LA INFORMACIÓN GENÉTICA

Docencia práctica:

Obtención de ADN

Actividades enseñanza-aprendizaje: 

Clases de teoría: 7

Seminarios: 1 h

Clases prácticas de laboratorio: 2 h

Trabajo tutelado: 3 h de tutorías

Trabajo autónomo del estudiante: 11h de estudio

4.3. Programa

BLOQUE I. ESTRUCTURA Y CATÁLISIS

1. Agua

Tipos de enlace. Interacciones débiles en sistemas biológicos. Ácidos y bases débiles. Efecto tampón y cambios de pH.

2. Amino ácidos

Estructura, propiedades y clasificación de los  amino ácidos.

3. Péptidos y Proteínas

Enlace peptídico. Propiedades y composición de las proteinas. Clasificación de las  proteínas. Funciones.

4. Estructura tridimensional de las proteínas

Estructura de las proteína: estructura secundaria, a-hélice. Lámina ß. Estructura del colágeno. Estructura terciaria de las proteína: mioglobina. y estructura cuaternaria: grupo hemo y  hemoglobin. Oxigenación. efecto cooperativo. Cambios conformacionales. Regulación de la oxigenación: Efecto del CO2. Efecto Böhr. Efecto of 2,3-DPG. Hemoglobinopatías. Desnaturalización de proteínas y plegamiento.

5. Enzimas

Concepto y características generales. Centro activo de la enzima. Mecanismo de acción. Deducción de  la ecuación de Michaelis-Menten. Actividad Enzimática. Determinación experimental de Km y Vmax. Enzimas para  diagnostico clínico Cuantificación de enzimas. Aproximaciones para comprender el mecanismo de acción enzimática y su cinética. Enzimas reguladoras. Mecanismos de modificación Covalente y regulación alostérica.

6.- Vitaminas

7. Cofactors

Cofactores Red-ox. Coenzimas derivadas de nicotinamida y flavina: estructure, función, mecanismo de acción.

Cofactores de transferencia. Estructura y función: Tetrahidrofolato. Coenzima B12. Piridoxal fosfato. Coenzima A.

Cofactores Carboxilacion / descarboxilacion. Estructura y función: Biotina. Tiamina pirofosfato.

 

 

BLOQUE II INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO INTERMEDIARIO

8.- Metabolismo intermedio

Metabolismo: catabolismo y anabolismo. Procesos exergónico and endergónico. Procesos acoplados. Compuestos ricos en energy: características químicasde los grupos de transferencia. Tipos of enlace ricos en energía. Enzimas and coenzimas implicados en procesos biológicos redox.

 

BLOQUE III METABOLISMO DE  CARBOHIDRATOS

 

Estructura de carbohidratos. Monosacáridos, disacáridos y polisacáridos. Glucoconjugados: proteoglicanos, glicoproteínas, y glicolípidos. Los carbohidrates como moléculas de información: El código de los azúcares. Absorción de carbohidrato. Transportadores de glucosa.

9. Carbohidratos y biología de los azúcares.

Entrada de los carbohidratos en los tejidos.. Pasos de la glicolisis. Descripciónde los pasos enzimáticos. Regulación y balance energético. Ciclo de Cori. Entrada de diferentes monosacáridos. Lanzadera de NADH. Entrada de piruvato en la  mitocondria. Complejo Piruvato deshidrogenasa.

10. Glycolysis, Gluconeogenesis, and the Pentose Phosphate Pathway

Glicolisis. Rutas que llevan a la Glicolisis. Derivaciones del Piruvato en condiciones anaeróbica: fermentación. Gluconeogénesis. Ruta de las Pentosas Fosfato. Gluconeogénesis tras la glicolisis, relación diferencias, coordinación y síntesis de novo.  Mecanismo de la of fosfohexosa isomerasa y aldolasa .El mecanismo de la  gliceraldehido 3-phosphate dehidrogenasa.

11. Metabolismo del  Glucógeno

Regulación de las ruta glucogenolítica. Regulación coordinada of glucolisis and Gluconeogénesis. Regulación coordinada de la glucogenogénesis y glucogenolisis

 

 

Bloque IV.- METABOLISMO DE LÍPIDOS

 

Lípidos

Propiedades generales, funciones biológicas y clasificación. Ácidos grasos: Naturaleza y propiedades.Estructuras y propiedades físico-químicas de triacilglicéridos

Lípidos Complejos. Estructuras y propiedades físico-químicas de glicerofosfolípidos (lecitinas, cefalinas, plasmalógenos y cardiolipinas) y esfingolípidos (ceramidas, esfingomielinas y glucoesfingolípidos).

Lípidos Insaponificables. Estructuras, propiedades y funciones biológicas de terpenos (vitamina A, vitamina E, vitamina K), esteroides (colesterol, vitamina D, hormonas esteroideas, ácidos biliares) y prostaglandinas.

12. Catabolismo de ácidos grasos

Digestión, movilización, y transporte of grasas. Lipoproteínas: Propiedades generales y función de QM, VLDL, IDL, LDL y HDL. Digestión y Absorción de grasas. Transporte de grasas exógenas y endógenas. Dislipemias

Papel de la fosforilacion de las perilipinas en el control de la movilización de las grasas. Activación y transporte de ácidos grasos a la mitocondria. Oxidación de ácidos grasos. Balance energético de la oxidación. Regulación de la oxidación. Metabolismo de cuerpos cetónicos.

Papel del  acetil-CoA como intermedio de la síntesis y catabolismo de los ácidos grasos Implicaciones médicasde defectos genéticos en la acil-CoA deshidrogenasa

13. Biosíntesis de lípidos

Fuentes de carbono y NADPH. Complejo enzimático ácido graso sintetasa. Formación de Malonil-ACP. Biosíntesis de palmitato. Elongación y desaturación de las cadenas de ácidos grasos. Regulación de la biosíntesis de ácidos grasos. Biosíntesis de triacilglicéridos.

Biosíntesis de  fosfolípidos de membrana (glicerofosfolípidos y esfingolípidos) e Isoprenoides. Gliceroneogénesis y ciclo del triacilglicerol : papel sobre el metabolismo de ácidos grasos durante el ayuno.

Biosíntesis de colesterol. regulación de la ruta de síntesis de colesterol tanto a nivel enzimático como a nivel génico a través del elemento regulador de esteroles (SREBPs).

 

 

Bloque V.- METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS Y COMPUESTOS NITROGENADOS

 

14.- Degradación de aminoácidos: Destino del nitrógeno

Caracteres generales. Pérdida del grupo amino de los aminoácidos: transaminación y desaminación oxidativa. Destino del ión amonio.  Ciclo de la urea: etapas, localización celular, balance energético. Defectos enzimáticos del ciclo de la urea.

 

15.- Degradación de aminoácidos: Destino del esqueleto carbonado

Destino de los átomos de carbono en la degradación de los aminoácidos: aminoácidos cetogénicos y glucogénicos. Degradación de la fenilalanina.

 

16. Biosíntesis of Aminoácidos, Nucleótidos, y Moléculas relacionadas

Biosíntesis of aminoácidos. Aminoácidos como moléculas  precursoras: Biosíntesis y degradación de nucleótidos, Síntesis de la estructura  del grupo Heme, Triptófano como precursor de  Serotonina. metabolismo GABA. Formación of creatina y creatinina.

Aminoácidos metabolismo en el hígado. regulación hormonal del metabolismo de  aminoácidos: insulina y glucagón

 

 

 

Bloque VI.- OBTENCIÓN DE ENERGÍA

17. Ciclo del Ácido cítrico

Etapas enzimáticas y regulación. Rendimiento energético de la degradación de glucosa. Ciclo del glioxilato. Mecanismo de la piruvato carboxilasa, isocitrato deshidrogenasa y citrato sintasa

18. Fosforilación oxidativa

Fosforilación Oxidativa. Reacciones de transferencia de electrones en la mitocondria. Síntesis de ATP. Regulación de la fosforilación oxidativa.

 

 

Bloque VII.- ALMACENAJE Y UTILIZACIÓN DE LA INFORMACIÓN GENÉTICA

 

Ácidos nucleicos. Estructura y propiedes de los nucleósidos y nucleótidos. Estructura del ADN: la doble hélice. Superenrollamiento del ADN. Topoisomerasa. Estructura de la cromatina. RNA: estructura y tipos. Degradación de los ácidos nucleicos.

19. Replicación del ADN.

Caraterísticas de la replicación: semiconservativa, bidireccional. Mecanismo de la replicación del ADN de procariotas. Primosoma y replisoma. Reparación del ADN. Origen de replicación.

20. Transcripción del DNA: la síntesis del ARN.

Transcripción en procariotas. diferencias con eucariotas. Modificaciones postranscripcionales de rARNs,mARNs y tARNs. Ribozimas.

21. Traducción del mensaje genéticoo: biosíntesis de proteínas. 

El código genético. La maquinaria de la traducción: moléculas implicadas. Activación y unión de los aminoácidos al tARN;aminoacil-tARN sintetasas. Síntesis de proteínas en procariotas. Modificaciones postraduccionales. Caracteres diferenciales de la síntesis de proteínas en eucariotas. Inhibidores de la síntesis de proteínas.

22. Sistema genético mitocondrial.  Organización genética. Replicación y transcripcióndel ADN en mamíferos. Procesamiento de ARNs. Regulación de la expresión.

23. Regulación de la expresión génica

Regulación de la expresión génica en Procariotas. Regulación de la expresión génica en eucariotas.

 

 

 

4.4. Planificación de las actividades de aprendizaje y calendario de fechas clave

Las clases comienzan el día 16 de septiembre de 2019 y finalizan el día 15 de enero de 2020.

Estas acividades se realizarán en el horario asignado por  la Facultad de Ciencias de la Salud y Deporte para este Grado de Odontología:

http://www.unizar.es/centros/fccsd/fccsyd/Odontologia_principal.html

 

FECHAS CLAVE PARA LA ASIGNATURA

Fechas de matriculación:

http://wzar.unizar.es/servicios/calendario/

Calendario de dias lectivos:

http://wzar.unizar.es/servicios/calendario/

Las clases comienzan el día 16 de septiembre de 2019 y finalizan el día 15 de enero de 2020.

 

El horario se puede consultar en:

https://fccsyd.unizar.es/academico/horarios-y-calendarios

 

La fecha de examen global es fijadas por el centro.

https://fccsyd.unizar.es/academico/horarios-y-calendarios

 

Tutorías

Martes de 10:00 a 11:00 y de 15:00 a 16:00h.

Miércoles de 8:30 a 9:00 y de 14:00 a 15:00h.

Jueves de 8:30 a 9:00 y de 11:00 a 12:00h.

Es necesario solicitar las tutorías previamente mediante correo electrónico o en clase.

Dos días antes del examen no se darán tutorías.

 

4.5. Bibliografía y recursos recomendados

  • [BB] Berg, Jeremy M.. Bioquímica / Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer ; [versión española por José Mª Macarulla] . 6ª ed. Barcelona [etc.] : Reverté, D.L. 2007, cop. 2008
  • [BB] Nelson, David L. : Principios de bioquímica / David L. Nelson, Michael M. Cox ; coordinador de la traducción, Claudi M. Cuchillo. - 6ª ed. Barcelona : Omega, D.L. 2014
  • [BB] Mathews, Christopher K.. Bioquímica / Christopher K. Mathews, K. E. Van Holde, Kevin G. Ahern ; traducción José Manuel González de Buitrago. . 3 Ë?ed., reimp. Madrid [etc.] : Pearson, D.L. 2005.
  • [BC] Bioquímica : libro de texto con aplicaciones clínicas / coordinada por Thomas M. Devlin. . 4ª ed. Barcelona [etc.] : Reverté, D.L. 2004
  • [BC]  Voet, Donald. Bioquímica / Donald Voet, Judith G. Voet ; [traducido por Pablo Baldi ... (et al.)] . 3ª ed. Barcelona : Médica Panamericana, cop. 2006
  • [BC] Voet, Donald. Fundamentos de bioquímica : la vida a nivel molecular / Donald Voet, Judith G. Voet, Charlote W. Pratt ; [traducción de : María Inés Gismondi... (et al.)] . 2ª ed. Buenos Aires [et al.] : Ed. Médica Panamericana, D.L. 2007
  • [BC] Tymoczko, John L.. Bioquímica : curso básico / John L. Tymoczko, Jeremy M. Berg, Lubert Stryer ; [versión española traducida por Juan Manuel González Mañas] Barcelona [etc.] : Reverté, D.L. 2014
  • [BC] McKee, Trudy. Bioquímica : las bases moleculares de la vida / Trudy McKee, James R. McKee ; traducción, Martha Elena Araiza Martínez, Anahí Hurtado Chong . 5ª ed. Madrid [etc.] : McGraw-Hill Interamericana, cop. 2014